Thịt nguyên liệu và một số quy trình giết mổ gia súc, gia cầm

àu sắc đỏ đẹp của thịt bò được duy trì suốt 29 ngày mà không có bất kỳ dấu hiệu nào của sự ôxi hoá. Tuy vậy, người ta cho rằng CO ngoài tác dụng tích cực thì nó còn có một ảnh hưởng không mong muốn là nguy cơ che đậy sự ô nhiễm vi sinh vật bởi vì màu của carboxymyoglobin rất bền mặc dù những mùi vị khó chịu đã phát sinh trên bề mặt thịt. 39 Hình 5.15: Màu sắc của thịt khi được bảo quản trong môi trường có thành phần khí quyển khác nhau. (Từ trái qua phải: 0,5%O2, 80%O2+20%CO2, 80%N2+20%CO2) 5.6. Cấu trúc của thịt và ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc Trong tất cả các tính chất của thịt thì cấu trúc của thịt được hầu hết người tiêu dùng cho là quan trọng nhất. Cấu trúc được định nghĩa là một đánh giá cảm quan mà kết hợp nhiều tính chất khác nhau của thịt bao gồm độ mềm (tenderness), độ mọng nước của thịt (juiciness). Theo Lawrie (1998), cấu trúc tạo thành bó sợi cơ là một đặc điểm quan trọng ảnh hưởng trực tiếp đến cấu trúc của thịt khi đánh giá cảm quan. Do đó độ mềm của thịt sẽ được xác định bởi ba thành phần chính của protein cơ là: - Protein của mô liên kết (collagen, elastin, reticulin) - Protein của vi sợi cơ (actin, myosin, troponin) - Protein của tương cơ Những yếu tố khác như mức độ co rút của sợi cơ, loại mô cơ và nhiệt độ khi nấu nướng cũng là những yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến cấu trúc cảm quan của thịt. Có thể chia những yếu tố ảnh hưởng đến cấu trúc thịt thành hai nhóm, bao gồm các yếu tố trước khi giết mổ và các yếu tố sau khi giết mổ. 5.6.1 Các yếu tố trước khi giết mổ Giống, loài và độ lớn của con vật là ba yếu tố trước khi giết mổ có ảnh hưởng mạnh mẽ đến cấu trúc của thịt. - Thịt trâu bò nói chung cứng hơn so với thịt cừu hoặc heo (Lawrie, 1998). Mặc dù thịt heo thường được cho là chứa ít mô liên kết hơn thịt bò nhưng thật ra lượng hydroxyproline của thịt heo (420-2470µg/g) lại cao hơn so với thịt bò (350-1430µg/g). Cho nên chính loại protein liên kết và hàm lượng của nó mới là những yếu tố quyết định độ mềm của thịt. 40 - Độ lớn của con vật có ảnh hưởng đến cấu trúc của thịt là do hàm lượng collagen tăng dần theo độ tuổi của con vật và sự hiện diện của các sợi collagen liên kết hoàn thiện và chưa hoàn thiện (immature and mature collagen cross- link). Con vật càng già hàm lượng collagen càng cao và số lượng sợi collagen hoàn thiện nhiều hơn so với con vật còn non, chính vì vậy con vật càng lớn thì độ mềm của thịt càng giảm. 5.6.2 Các yếu tố sau khi giết mổ Lawrie (1998) cho rằng tốc độ giảm pH sau giết mổ có liên quan đến độ mềm của thịt. Thịt có tốc độ giảm pH chậm sẽ cho cấu trúc mềm hơn thịt có tốc độ giảm pH nhanh mặc dù pH cuối cùng bằng nhau, nguyên nhân là do mức độ co rút của sợi cơ. Tốc độ giảm pH của thịt sau khi giết mổ diễn ra quá nhanh làm cho các sợi cơ co rút mạnh, khoảng không gian giữa các sợi cơ bị thu hẹp là nguyên nhân làm cho thịt cứng hơn so với thịt có tốc độ giảm pH bình thường. Thêm vào đó giá trị pH cuối cùng cũng ảnh hưởng đến độ mềm của thịt. Khi pH giảm từ 5.5 đến 6.0 thì độ mềm của thịt giảm tuy nhiên khi thịt có pH trên 6.0 thì độ mềm của thịt lại tăng trở lại (Lawrie, 1998). Titin và nebulin được cho là bị phá huỷ ở mức thấp nhất trong khoảng pH=5.8-6.2, do đó thịt có pH= 5.8-6.2 thường rất cứng. Ảnh hưởng của pH lên độ mềm của thịt cũng biến động phụ thuộc vào loại cơ. Khi pH giảm đến điểm đẳng điện của protein thịt thì sarcoplasmic protein sẽ bị biến tính và động tụ trên bề mặt các sợi cơ và tiếp sau đó thì các sợi cơ cũng tiếp tục bị biến tính. Do sarcoplasmic protein thịt bị đông tụ chúng trở nên ít hoà tan và cũng góp phần làm cho cấu trúc thịt bị cứng. Thêm vào đó tỉ lệ giữa phần protein không hoà tan (myofibrillar protein) trên tổng số protein trong cơ cũng trực tiếp liên quan đến độ cứng của thịt (Lawrie, 1998) 5.6.3 Ảnh hưởng của sự nấu nướng đến cấu trúc của thịt Khi nấu nướng cấu trúc của thịt bị biến đổi bao gồm sự biến tính protein và sự co rút 41 cơ một cách đáng kể. Sự co rút của các sợi cơ khi nấu nướng làm cho cấu trúc thịt cứng hơn rất nhiều lần. Khả năng hoà tan của protein và sự biến tính protein khi thịt bị nấu lên là hai yếu tố quan trọng nhất ảnh hưởng đến cấu trúc của thịt sau khi nấu nướng.  Khả năng hoà tan của protein trong thịt tươi Ngành khoa học thịt phân chia protein thịt thành 3 dạng khác nhau dựa trên khả năng hoà tan của chúng trên các dung môi khác nhau bao gồm protein hoà tan (soluble- protein), protein hoà tan trong muối (salt-soluble protein) và protein không hoà tan (insoluble-protein). - Protein hoà tan là những protein trong thịt mà có thể hoà tan được trong nước hoặc trong môi trường có cường độ ion thấp. Những protein này còn gọi là sarcoplasmic protein và thường chiếm khoảng 25-30% tổng số protein trong mô. Đây là những protein hình cầu và ở trạng thái được hoà tan trong mô của động vật còn sống. - Protein hoà tan trong muối là những protein có khả năng co rút trong phạm vi tế bào cơ và không thể hoà tan trong nước nhưng có thể được hoà tan trong dung dịch có nồng độ muối NaCl trên 0,3M. Hai loại protein cơ bản của sợi cơ là actin và myosin. Actin có hình cầu và có tính thấm nước, ngược lại myosin có dạng sợi và cũng có tính thấm nước. Muối có tác dụng làm giảm tương tác tĩnh điện protein-protein làm cho sợi cơ bị trương phồng lên và cuối cùng dẫn đến sự depolymerisation của myosin. Khi đó myosin có thể bị hoà tan. Khi bổ sung vào môi trường trích ly protein diphosphate và triphosphate thì sự trương phồng của sợi cơ diễn ra càng mạnh. Nồng độ phosphate, pH của dung dịch NaCl và thời gian xử lý cũng ảnh hưởng đến khả năng hoà tan của actin và myosin. - Protein không hoà tan bao gồm các cytoskeletal protein trong tế bào cơ (như là tinin, nebulin, desmin, vinculin) và 2 loại protein liên kết chính (collagen và elastin). Đây là những protein không hoà tan cả trong nước và trong dung dịch muối. 42  Sự biến tính protein Phân tử protein thịt được cấu tạo bởi một chuỗi acid amin sắp xếp theo trình tự nhất định và dưới dạng cấu trúc xoắn bậc 2 hoặc bậc 3. Lực tương tác tĩnh điện và tương tác hoá trị giữa các phần của phân tử protein và giữa các phân tử protein với nhau làm cho cấu trúc tự nhiên của thịt ổn định. Tuy nhiên dưới điều kiện chế biến khác nhau như bổ sung muối, làm thay đổi môi trường ion, pH, hay nhiệt cấu trúc tự nhiên bậc 2, bậc 3 hoặc bậc 4 của protein thịt bị biến đổi, được gọi là sự biến tính protein. Trong đó biến tính protein do nhiệt được xem là phổ biến nhất vì hầu như tất cả quá trình chê biến thịt và các sản phẩm thịt đều phải thông qua nấu nướng. Ngày nay người ta dùng kỹ thuật DSC (Different scanning calorimetry) nghiên cứu sự biến tính của protein thịt ở tốc độ gia nhiệt nhanh (chẳng hạn là 10°C/phút) cho thấy rằng có 3 đỉnh hấp thu nhiệt mà liên quan đến sự biến tính của các thành phần protein khác nhau của cơ ở những nhiệt độ khác nhau giao động từ 40-90°C. Hình 3.10 thể hiện sơ đồ biến đổi nhiệt với 3 đỉnh hấp thụ nhiệt của protein thịt. Đỉnh I được cho là giai đoạn biến tính ban đầu của myosin. Đỉnh II biểu diễn sự biến tính của sarcoplasmic protein và cũng là giai đoạn biến tính cuối cùng của myosin. Còn đỉnh III là điểm biến tính của actin. Hình 5.16: Khảo sát bằng kỹ thuật DSC trên sự biến tính protein của cơ thịt thỏ, tốc độ gia nhiệt là 10°C/phút (Nguồn: Wright, 1984) 43 Nhiệt độ xảy ra sự biến tính protein và xảy ra sự biến tính cực đại biến động theo pH, môi trường ion và tốc độ gia nhiệt. Tuy nhiên, giai đoạn đầu của sự biến tính myosin diễn ra cực đại (đỉnh I) trong khoảng nhiệt độ từ 40-60°C, trong khi actin bị biến tính trong khoảng nhiệt độ từ 80-90°C (đỉnh III). Nhiều nghiên cứu cho rằng sự phân tách collagen ở dạng sợi đạt cực đại trong khoảng nhiệt độ từ 50-70°C. Đỉnh II bao gồm sự biến tính collagen và sự biến tính của myosin ở giai đoạn cuối. Sự biến tính protein làm cho các myofibrillar protein và sarcoplasmic protein trở nên kém hoà tan. Ngược lại khả năng hoà tan của collagen lại tăng khi được xử lý ở nhiệt độ cao, đặc biệt là trong thời gian dài. Sự biến tính và quá trình đông tụ protein sau đó là một quá trình động học. Vì vậy tốc độ biến tính protein do nhiệt phụ thuộc vào nhiệt độ và thời gian xử lý nhiệt. Ở nhiệt độ cao (trên 70°C) trong thời gian ngắn (30-40 phút) thì 90% protein đã bị biến tính. Nhưng ở nhiệt độ thấp hơn một chút (65°C) thì thời gian cần thiết để biến tính 90% protein là hơn 2 giờ (hình 5.17). Tương tự thì sự hoà tan của collagen cũng phụ thuộc vào nhiệt độ và thời gian xử lý nhiệt. Hình 5.17. Tốc độ biến tính actin phụ thuộc vào thời gian và nhiệt độ (Nguồn: Martens et al., 1982). 44 Nấu thịt ở nhiệt độ trên 80°C trong thời gian dài được cho là làm giảm độ cứng (toughness) của thịt. Điều này được lý giải rằng sự hoà tan của collagen khi được nấu (ninh, hầm) ở nhiệt độ cao xảy ra tương đối chậm và sự hiện diện của collagen là một trong những nguyên nhân làm thịt cứng và do đó nấu thịt càng lâu thì thịt có cấu trúc càng mềm. 5.7 Khả năng giữ nước của thịt 5.7.1 Nước và chất lượng thịt  Các hình thức tự nhiên của nước trong thịt Mô cơ và mô mỡ là hai thành phần chiếm tỉ lệ lớn quyết định hầu hết giá trị của thịt. Trong mô cơ nước chiếm 72 đến 80%, sự dao động hàm lượng nước trong mô cơ chủ yếu do sự thay đổi hàm lượng chất béo. Các nghiên cứu của Offer và Knight (1988) đã chứng minh nước được giữ chặt trong mô cơ, nếu màng tế bào bao bọc quanh mô bị cắt bỏ, nước cũng không di chuyển ra ngoài ngay cả trường hợp sử dụng quá trình li tâm nhẹ. Nguyên nhân chính là do nước chủ yếu được giữ bởi cấu trúc bên trong của tế bào. Thực tế, nước trong thịt thường tồn tại ở 3 dạng như đã đề cập trong các chương trước: - Nước liên kết mạnh : chiếm 4  5% tổng lượng nước, hình thành lớp đơn phân trong protein và rất khó tách ra trong quá trình sấy. - Nước liên kết yếu: chiếm khoảng 60  80% tổng lượng nước, được giữ lại trên bề mặt phân tử protein bằng lực tĩnh điện. Đây là nước liên kết nội bào, chiếm giữ những khoảng trống giữa các tơ cơ. Nước này có thể tách được trong quá trình sấy. - Nước tự do (ngoại bào) : chiếm từ 20  40% tổng lượng nước, được giữ bởi lực mao dẫn giữa các tơ cơ. Nước tự do cũng được xem như nước trong gian bào và dễ dàng tách khỏi nguyên liệu trong quá trình sấy. Nước tự do và nước liên kết có thể chuyển đổi qua lại. 45 Trong quá trình chế biến sản phẩm, nước tự do và phần nước liên kết yếu có thể loại bỏ dễ dàng bằng các quá trình sấy hay các quá trình xử lí cơ học đặc biệt, nhưng chỉ có nước liên kết bằng tương tác hoá học và một phần nước liên kết yếu vẫn còn tồn tại trong sản phẩm. Chính vì lí do này, tính chất của nước trong nguyên liệu được định nghĩa dựa vào khả năng liên kết nước của nguyên liệu và khả năng liên kết nước của nguyên liệu (water binding capacity) được đánh giá dựa vào hai tính chất khác nhau của nước trong nguyên liệu. Thứ nhất, hàm lượng nước liên kết trong nguyên liệu (bound water capacity – BWC) do khả năng của nguyên liệu có thể liên kết với nước bằng tương tác hoá học và hàm lượng nước tự do trong nguyên liệu (water holding capacity – WHC) dựa vào tính chất của nguyên liệu có thể “bẫy” nước và giữ lại trong cấu trúc của nó nhờ vào các lực (mao dẫn, Van der Waals). Chính vì lượng nước tự do được giữ lại chú yếu trong các ống mao dẫn của mô tế bào, các yếu tố có thể làm biến đổi hệ thống mạng liên kết không gian của thịt cũng sẽ ảnh hưởng đến lượng nước tự do. Thí dụ như, tính chất của thịt (độ tuổi, giới tính, chế độ cho ăn…), phương pháp tồn trữ thú trước giết mổ, biện pháp bảo quản súc thịt sau giết mổ, cơ chế tiền co cứng và sau co cứng của thịt, cũng như các quá trình chế biến thịt: gia nhiệt, sấy khô, đông lạnh… sẽ có tác động lớn đến lượng nước tự do trong thịt.  Cơ chế của quá trình tăng và loại bỏ nước trong thịt Như đã đề cập ở trên, nước tự do trong mô động vật hiện diện chủ yếu trong các hốc hay các khe hở của mô tế bào. Ở trạng thái này, có một lượng nhỏ nước liên kết ngoại bào tồn tại, còn lại khoảng 85% nước tự do được giữ lại trong các tế bào sợi cơ ở động vật hữu nhũ, tạo thành lớp vững chắc. Lí do phổ biến được giả thiết như nguyên nhân làm tăng và giảm lượng nước trong thịt là do sự thay đổi thể tích của các tế bào sợi cơ (myofibril). Trong mô động vật ở trạng thái cứng xác, các tế bào sợi cơ dường như không có sự thay đổi thể tích do sự thay đổi chiều dài của đốt cơ, ngay cả khi cầu nối ngăn cản sự trượt giữa các sợi cơ dày và mỏng. Ngược lại, khoảng trống giữa các sợi cơ sát nhau có sự thay đổi cơ bản, phụ thuộc vào điều kiện ion hoá của tế bào sợi cơ. Một giả thiết đơn giản nhất cho sự giải thích này được quy cho sự giãn nở một bên của các sợi cơ ở vòng rào, kết quả làm cho một lượng nước lớn hơn tạo thành một liên kết 46 chặt chẽ trong tế bào sợi cơ, chiếm giữ những khoảng trống giữa các sợi cơ. Do lớp nước này được liên kết một cách chặt chẽ trong mô tế bào làm cho tổng lượng nước trong thịt sẽ tăng. Trường hợp ngược lại, khi có sự co rút một bên của các sợi cơ ở vòng rào xảy ra sẽ trục xuất nước ra khỏi tế bào sợi cơ, làm cho nước trong tế bào không còn khả năng liên kết chặt chẽ nữa mà nó được giữ một cách lỏng lẻo, làm cho lượng nước trong thịt giảm rõ rệt (Offer và Knight, 1988). 5.7.2. Các yếu tố ảnh hưởng đến khả năng giữ nước của thịt  Ảnh hưởng của pH lên protein sợi cơ và hàm lượng nước tự do trong thịt Các nghiên cứu về thịt đã xác nhận myosine, phân tử protein mang điện tích cao, sẽ trải qua một số thay đổi có liên quan đến sự biến đổi giá trị pH của mô cơ. Ở mô tế bào sống, giá trị pH xấp xỉ 7,1, điện tích âm chiếm ưu thế. Ở giá trị pH khoảng 5,5 gần với pH đẳng điện của protein mô cơ, các phần tử điện tích âm và điện tích dương ở trạng thái gần như cân bằng, khi đó khả năng liên kết nước là nhỏ nhất. Ở trạng thái cứng xác, sự liên kết của actine và myosine thành actomyosine cũng là nguyên nhân làm cho các sợi cơ ở vòng rào bị co lại, phóng thích nước. Một số nghiên cứu cũng đã chứng minh, sự thay đổi của myosine ở thịt PSE là nguyên nhân làm sự co cơ xảy ra lớn hơn và lượng nước bị phóng thích ra khỏi mô tế bào nhiều hơn bình thường (Hamm, 1986) (Hình 5.17). Ở pH gần bằng 5,0 – tương ứng với điểm đẳng điện của protein mô cơ, khả năng giữ nước thấp nhất, hàm lượng nước tự do trong mô tế bào nhỏ nhất. Ở giá trị pH này, nhóm ion tích điện dương sẽ trung hoà với ion tích điện âm của protein, do đó phân tử protein hầu như trung hoà về điện tích. Như vậy, nhờ vào các tương tác ion này, mạng protein có khả năng trương nở thấp nhất và hàm lượng nước tự do tồn tại nhỏ nhất. Nhờ vào sự tăng hay giảm pH sẽ làm tăng mạng điện tích. Lực đẩy qua lại của các protein sợi cơ là nguyên nhân làm trương nở mạng lưới tế bào và làm tăng khả năng giữ nước của mô tế bào. Ở giá trị pH rất thấp hay pH cao, khả năng giữ nước sẽ giảm do sự đông tụ protein. 47 Hình5.17 : Khả năng giữ nước của các loại thịt (từ trái qua phải : thịt DFD, bình thường và PSE)  Ảnh hưởng của NaCl đến khả năng giữ nước và hàm lượng nước tự do của thịt Ở giá trị pH của protein thịt ở trên điểm đẳng điện, khi thêm muối sodium chloride với hàm lượng 2% sẽ làm tăng khả năng giữ nước của thịt. Trong khi ở giá trị pH thấp hơn pH đẳng điện, hàm lượng nước tự do trong thịt giảm. Điều này có thể được giải thích do sự tương tác ưu thế hơn với ion Cl- của protein (hình 5.18). Hình 5.18 : Ảnh hưởng của pH và NaCl trên khả năng giữ nước của thịt 48 Khi giá trị pH thấp hơn pH đẳng điện, ion dương của protein được trung hoà bởi ion Cl- (Hamm, 1986), lực đẩy giảm làm cho mạng lưới protein co rút lại, hàm lượng nước tự do trong thịt cũng như khả năng giữ nước của protein giảm. Với pH trên 5,0 ion Cl- chỉ trung hoà lượng rất ít ion dương của protein, mạng ion âm gia tăng, đây chính là nguyên nhân làm cho mạng lưới protein trương phồng lên, kết quả là khả năng giữ nước tăng. Tuy nhiên, khi lực ion tạo thành cao (nồng độ muối > 5%) sẽ tạo nên hậu quả ngược lại, protein bị khử mất nước do sự đông tụ và kết tủa của protein. Thể tích của thịt đã được ngâm muối phụ thuộc vào nồng độ muối ngâm cũng như phương pháp muối. Thịt được ngâm trong dung dịch muối NaCl 5M sẽ xảy ra hiện tượng mất nước. Trong khi đó, nếu nguyên liệu này được đặt trong một dãy dung dịch muối có nồng độ tăng dần, sự trương nở và gia tăng khối lượng sẽ xảy ra ở nồng độ muối ngâm 1M và vẫn được giữ nguyên khối lượng, thể tích khi ngâm ở nồng độ 5M (Offer và Knight, 1988). Thêm vào đó, NaCl cũng tạo nên sự trích li protein của thịt. Các nghiên cứu cho thấy, protein của thịt động vật được chia làm 2 loại chủ yếu: protein của đốt cơ (sarcoplasmic protein) và protein sợi cơ (myofibrilar protein). Protein đốt cơ có khả năng hoà tan bởi lực ion chức năng (sinh lí) và khuếch tán ra ngoài mô cơ ở trạng thái cứng xác vào trong dung dịch muối ngâm, trong khi protein sợi cơ vẫn giữ ở hình thức hợp chất cao phân tử trong mô cơ khi ngâm trong dung dịch muối, nhưng nó sẽ trở nên hoà tan ở lực ion cao hơn (Offer và Knight, 1988).  Khả năng giữ nước (Water-holding Capacity - WHC) của thịt chế biến Khả năng giữ nước là một trong các tính chất quan trọng nhất đối với các sản phẩm thịt chế biến. Nó ảnh hưởng đến năng suất và sự mọng nước của sản phẩm cuối cùng dù là việc phân phối được thực hiện dưới dạng sản phẩm thịt tươi hay đã qua chế biến. WHC được định nghĩa như là khả năng thịt giữ lại nước khi chịu tác động các ngoại 49 lực (đun nóng, cắt, thái nhỏ hoặc ép). Nhiều tính chất vật lí bao gồm màu sắc, cấu trúc và độ cứng chắc là kết quả của khả năng giữ nước của thịt. Độ mọng nước và mềm mại của thịt nấu phụ thuộc một phần vào khả năng giữ nước. Trong công nghiệp chế biến thịt các kĩ thuật khác nhau được áp dụng để nâng cao khả năng giữ nước, chẳng hạn như bổ sung muối và các phosphate dạng kiềm. Việc gia tăng WHC đạt được bằng cách thay đổi protein sợi cơ, vì thế chúng sẽ liên kết nước nhiều hơn. Nếu các protein sợi cơ liên kết đủ nước sẽ trở thành dạng hoà tan, chúng sẽ không phân li hoặc lắng trong chất lỏng. Một số dạng hoà tan của protein sợi cơ là cần thiết cho sự liên kết của các sản phẩm thịt “tái cấu trúc” (restructure) Để nâng cao WHC của các protein sợi cơ, các khoảng không giữa các sợi protein cần được gia tăng. Để hiểu điều này được thực hiện như thế nào, cần thảo luận các điện tích của protein, pH và điểm đẳng điện. Các protein sợi cơ là các hợp chất không gian 3 chiều lớn. Chúng có các điện tích dương cũng như điện tích âm trong suốt cấu trúc của chúng. Trong thực tế chúng hoạt động như những nam châm nghĩa là các điện tích cùng dấu đẩy lẫn nhau và ngược dấu thì hút lại. Nếu số điện tích âm được gia tăng trong các protein này thì khoảng không giữa các protein trở nên to hơn vì điện tích âm đẩy lẫn nhau. Hình 5.19 : Ảnh hưởng của pH lên khả năng giữ nước của thịt 50 Điểm đẳng điện của protein là điểm mà ở đó số điện tích dương bằng số điện tích âm hay điện tích thực (net charge) là zero. Điểm đẳng điện của thịt ở pH vào khoảng 5,4  5,6. Ở pH này điện tích thực bằng 0 và khoảng không giữa các protein là nhỏ nhất. Khi khoảng không nhỏ thịt có WHC thấp. Gia tăng khoảng không giữa các protein sẽ làm tăng WHC. Nếu pH của thịt được tăng lên trên 5,4 (tăng điện tích âm), các điện tích âm đẩy lẫn nhau, khoảng không của protein tăng lên và WHC tăng (hình 3.14). Sau khi tê cứng thịt có pH khoảng 5,5 và vì thế có WHC thấp nhất. Nếu pH của thịt được làm tăng lên và điểm đẳng điện của protein được làm giảm xuống, WHC sẽ tăng mạnh mẽ. Hai khả năng này xảy ra khi bổ sung muối NaCl vào trong thịt. Muối (sodium chloride) hoà tan trong nước thành ion Na+ và ion Cl-. Ion Na+ có ảnh hưởng ít đến khoảng không protein nhưng ion Cl- tác động đến sự gia tăng điện tích âm trong protein. Việc bổ sung muối cũng làm hạ thấp điểm đẳng điện tới khoảng 4,5 trong khi nó nâng pH của thịt không đáng kể. Kết quả của việc bổ sung muối là một sự gia tăng rất lớn khoảng không protein và WHC. 51 TÀI LIỆU THAM KHẢO Baron, C.P. (1998). Pro- and antioxidative myoglobin species, Ph.D thesis. The Royal Veterinary and Agricultural University, pp.3-6. Bekhit, A.E.D and Faustman, C. (2005). Metmyoglobin reducing activity. Journal of Meat Science, 71 (2005), 407-439. Blakistone, B.A. (1998). Introduction. In Principles and applications of modified atmosphere packaging of foods. 2nd Edition, Blakistone, B.A. Blackie Academic & Professional, UK. Cornforth, D.P and Jayasingh, P. (2004). Chemical and physical characteristics of meat/Colour and pigment. Encyclopedia of Meat Science, pp. 249- 256. Forrest, J.C., Aberle, E.D., Hedrick, H.B., Judge, M.D. and Merkel, R.A. (1975) Principles of meat science. W.H. Freeman & Co., San Francisco. ISBN 0-7167-0743-8. Hamm, R. (1986). Functional properties of the myofibrillar system and their measurements. In Muscle as a Food (Ed. P.J. Bechtel) Academic Press, London, pp. 135-199 Humphreys, P. (1996). Vacuum packaging for fresh meat an overview. In Meat quality and meat packaging. Taylor, S.A., Raimundo, A., Severini, M., and Smulders, F.J.M. ECCEAMST, The Netherlands, pp. 285-293. Jakobsen, M. and Bertelsen, G. (2006). Solubility of carbon dioxide in fat and muscle tissue. Journal of Muscle Foods. 17 (2006), 9-19. Lawrie, R. A. (1998). Lawrie's Meat Science. Sixth edition. Woodhead Publishing, Cambridge England, pp. 127-137, 212-216 and 258-260. Lũno, M., Beltrán, J.A., and Roncalés, P. (1998). Shelf-life extension and colour stability of beef packaged in a low O2 atmosphere containing CO: Loin steaks and ground meat. Journal of Meat Science, 48 (1998), 75-84. Mancini, R.A., and Hunt, M.C. (2005). Current research in meat colour. Journal of Meat Science, 71 (2005), 100-121. Martens, H. Stabarsvik,E. and Martens, M. (1982). Texture and colour changes in meat during coking related to thermal denaturation of muscle proteins. J. Texture Studies. 13: 291– 09 52 Monahan, F.J., Skibsted, L.H., and Andersen, M.L. (2005). Mechanism of oxymyoglobin oxidation in the presence of oxidizing lipids in Bovine muscle. Journal of Agric. Food Chem. 53 (2005), 5734-5738. Monin, G. (2004). Conversion of muscle to meat/Colour and texture deviations. Encyclopedia of Meat Science, pp. 323- 330. Nguyễn Ngọc Tuân & Lê Thanh Hiền (2004). Giáo trình chế biến - bảo quản thịt và sữa. Nguyễn Văn Mười (2006). Công nghệ chế biến thịt. Nhà xuất bản giáo dục. Offer, G. and Knight, P. (1988). The structural basis of water-holding in meat. Part 1: General principles and water uptake in meat processing. In Developments in meat science vol. 4 (Ed. R.A. Lawrie) Elsevier, London, pp. 63-171 Parry, R.T. (1993). Introduction. In Principles and applications of modified atmosphere packaging of food. Parry, R.T. Blackie Academic & Professional, UK, pp. 9. Pearson, A.M. and Young, R.B. (1989). Muscle and meat biochemistry. Academic Press, NY. Seyfert, M., Hunt, M.C., Mancini, R.A., Hachmeister, K.A., Fropf, D.H., and Unruh, J.A. (2004). Accelerated chilling and modified atmosphere packaging affect colour and colour stability of injection-enhanced beef round muscles. Journal of Meat Science. 68 (2), 209-219. Taylor, S.A. (1996a). Basic considerartions in meat packaging. In Meat quality and meat packaging. Taylor, S.A., Raimundo, A., Severini, M., and Smulders, F.J.M. ECCEAMST, The Netherlands, pp. 259-268. Taylor, S.A. (1996b). Modified atmosphere packing of meat. In Meat quality and meat packaging. Taylor, S.A., Raimundo, A., Severini, M., and Smulders, F.J.M. ECCEAMST, The Netherlands, pp. 301-310. Varnam, A.H. and Sutherland, J.P. (1995). Introduction. In Meat and meat products: Technology, chemistry and microbiology. Varnam, A.H. and Sutherland, J.P. Chapman & Hall, UK, pp. 26-30. Warriss, P. D. (2000). Meat Science: An Introductory Text. CABI publishing, UK, pp. 97- 101, 142-154 and 234-239 Wright, D.J. (1984). Thermoanalytical methods in food research. In "Biophysical methods in food research". Ed. H.W-S. Chan. Blackwell Scientific, Oxford. pp1-36.